研究人员头一回在一个分子内部以三维图像的形式直接捕获原子的模糊轮廓!实现了上述创举的冷冻电镜还有望揭开更多生物进程的奥秘 。
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1.2 埃:这是该图像的分辨率 。 也就是说 , 它能显示的细节精度达 0.12 纳米 , 逼近最小的原子 , 即氢原子的直径!图中出现了去铁铁蛋白大分子中的碳、氧、氮等原子 。 在原子级分辨率冷冻电镜出现之前 , 这些细节只能通过 X 射线晶体学方法重建 。
前页这张照片得到了业内人士的一致赞赏 。
我们可以看到 , 这是一个存在大量分支的球状物 , 上面装饰着去铁铁蛋白(血液中的铁转运蛋白)的大分子 , 甚至可以从中解析最小的原子——电子显微镜首次达到1.2埃(0.12纳米)的原子级分辨率!
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“这是蛋白质显微结构研究领域的一个巨大飞跃 。 ”巴黎综合理工学院生物化学家、电子显微镜专家皮埃尔-达米安·库勒(Pierre-Damien Coureux)欢呼道 。 德国马普生物物理化学研究所的霍尔格·施塔克(Holger Stark)是实现该突破的主角之一 , 他认为“提高分辨率的终极障碍已被克服” 。
其实 , 人们早已“见过”原子了:1950年代起 , X射线晶体学就实现了原子的可视化 。 然而 , 这只是一种间接方法:通过对X射线照射样品创建的衍射图像进行处理和解释 , 研究人员可重建样品的分子结构 。
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此外 , 该技术只能用于可形成晶体的化学物质的研究 , 也就是那些原子排列规则的固体——尽管大多数矿物(盐、水……)都满足此要求 , 但许多活性分子(例如蛋白质)却是不规则的 。
最后 , X射线晶体学的最大不足就是缺乏强制冷冻蛋白质的技术 。
重现分子运动然而 , 蛋白质分子的主要特征是“极易弯曲 , 始终处于运动状态” , 雅克·杜博歇(Jacques Dubochet)评论道 。
因发展了冷冻电镜技术 , 这位瑞士洛桑大学荣誉教授与美国哥伦比亚大学的约阿希姆·弗兰克(Joachim Frank)、英国剑桥大学的理查德·亨德森(Richard Henderson)荣膺2017年诺贝尔化学奖 。
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阿希姆·弗兰克(Joachim Frank)
40年前 , 杜博歇在观察蛋白质的自然排列时发明了冷冻电镜 。 他找到了一种将蛋白质封入“玻璃态水”(低密度无定形冰)中而冻结其运动的方法:人们由此观察到了蛋白质与细胞质发生相互作用时的千姿百态 。 “如今 , 冷冻电镜的分辨率真的已经达到原子级 。 ”这位已退休的研究人员自豪地总结道 。
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